Lihat sumber bagi Enolase

{{infobox enzyme
| Name       = fosfopiruvat hidratase
| EC_number  = 4.2.1.11
| CAS_number = 9014-08-8
| GO_code    = 0004634
| image      = Enolase 2ONE wpmp.png
| width      =
| caption    = Dimer enolase yis<ref name="pmid9376357">{{PDB|2ONE}}; {{cite journal | vauthors = Zhang E, Brewer JM, Minor W, Carreira LA, Lebioda L | title = Mechanism of enolase: the crystal structure of asymmetric dimer enolase-2-phospho-D-glycerate/enolase-phosphoenolpyruvate at 2.0 A resolution | journal = Biochemistry | volume = 36 | issue = 41 | pages = 12526–12534 | date = October 1997 | pmid = 9376357 | doi = 10.1021/bi9712450 }}</ref> 
}}{{Short description|An enzyme involved in glycolysis}}
{{Infobox protein family
| Symbol = Enolase_N
| Name = Enolase, domain terminal N
| image = PDB 1pdz EBI.jpg
| width = 
| caption = Struktur dan mekanisme sinar-X enolase udang galah
| Pfam = PF03952
| Pfam_clan = CL0227 
| InterPro = IPR020811
| SMART = 
| PROSITE = PDOC00148
| MEROPS = 
| SCOP = 1els
| TCDB = 
| OPM family = 
| OPM protein = 
| CAZy = 
| CDD = 
}}
{{Pfam box 
| Symbol = Enolase 
| Name = Enolase 
| Pfam = PF00113 
| InterPro = IPR000941 
| PROSITE = PDOC00148 
| PDB = {{PDB|1e9i}} {{PDB|1ebg}} {{PDB|1ebh}} {{PDB|1els}} {{PDB|1iyx}} {{PDB|1l8p}} {{PDB|1nel}} {{PDB|1oep}} {{PDB|1one}} {{PDB|1p43}} 
| image = 2XSX.pdb.png
| width = 
| caption = Struktur hablur enolase manusia beta dimer, [[ENO3]]<ref name="Vollmar_2010">{{PDB|2XSX}}; {{cite journal |vauthors=Vollmar M, Krysztofinska E, Chaikuad A, Krojer T, Cocking R, Vondelft F, Bountra C, Arrowsmith CH, Weigelt J, Edwards A, Yue WW, Oppermann U |title = Crystal structure of human beta enolase ENOB | journal = Protein Data Bank | year = 2010}}</ref>
}}

'''Fosfopiruvat hidratase''', biasanya dikenali sebagai '''enolase''', ialah [[Metaloprotein|metaloenzim]] (EC 4.2.1.11) yang memangkinkan penukaran [[Asid 2-fosfogliserik|2-fosfogliserat]] (2-PG) kepada [[fosfoenolpiruvat]] (PEP), langkah kesembilan dan kedua terakhir bagi [[glikolisis]]. [[Tindak balas kimia]] ialah:

: 2-fosfo-<small>D</small>-gliserat <math>\rightleftharpoons</math> fosfoenolpiruvat + H<sub>2</sub>O

Phosphopyruvate hydratase tergolong dalam keluarga [[liase]], khususnya hidroliase yang membelah ikatan karbon-oksigen. Nama sistematik enzim ini ialah '''2-fosfo-<small>D</small>-gliserat hidroliase (pembentuk fosfoenolpiruvat)'''.

Tindak balas boleh diterbalikkan, dan bergantung kepada kepekatan persekitaran substrat.<ref name="Pancholi">{{Cite journal|date=June 2001|title=Multifunctional alpha-enolase: its role in diseases|journal=Cellular and Molecular Life Sciences|volume=58|issue=7|pages=902–920|doi=10.1007/pl00000910|pmid=11497239}}</ref> pH optimum enzim manusia ialah 6.5.<ref name="Hoorn">{{Cite journal|date=November 1974|title=Purification and properties of enolase of human erythrocytes|journal=International Journal of Biochemistry|volume=5|issue=11–12|pages=845–852|doi=10.1016/0020-711X(74)90119-0|hdl-access=free}}</ref> Enolase terdapat dalam semua tisu dan organisma yang mampu melaksanakan glikolisis atau [[Penapaian (biokimia)|penapaian]]. Enzim ini ditemui oleh Lohmann dan [[Otto Fritz Meyerhof|Meyerhof]] pada tahun 1934,<ref name="Lohmann_Meyerhof_1934">{{Cite journal|last=Lohman|first=K|last2=Meyerhof|first2=O|year=1934|title=Über die enzymatische umwandlung von phosphoglyzerinsäure in brenztraubensäure und phosphorsäure|trans-title=Enzymatic transformation of phosphoglyceric acid into pyruvic and phosphoric acid|journal=Biochemische Zeitschrift|language=de|volume=273|pages=60–72}}</ref> dan sejak itu telah diasingkan daripada pelbagai sumber termasuk otot manusia dan [[Sel darah merah|eritrosit]].<ref name="Hoorn" /> Pada manusia, [[Kekurangan enolase|kekurangan ENO1]] dikaitkan dengan [[anemia hemolisis]] keturunan, manakala kekurangan ENO3 dikaitkan dengan [[penyakit penyimpanan glikogen]] [[Penyakit penyimpanan glikogen type XIII|jenis XIII]].

== Isozim ==
Pada manusia, terdapat tiga subunit enolase, [[Alpha-enolase|α]], [[ENO3|β]] dan [[ENO2|γ]], masing-masing dikodkan oleh gen berasingan yang boleh bergabung untuk membentuk lima [[isoenzim]] yang berbeza: αα, αβ, αγ, ββ, dan γγ.<ref name="Pancholi"/><ref name="Peshavaria">{{Cite journal|date=April 1991|title=Molecular structure of the human muscle-specific enolase gene (ENO3)|journal=The Biochemical Journal|volume=275 ( Pt 2)|issue=Pt 2|pages=427–433|doi=10.1042/bj2750427|pmc=1150071|pmid=1840492}}</ref> Tiga daripada isoenzim ini (semua homodimer) lebih kerap ditemui dalam sel manusia dewasa berbanding yang lain:

* αα atau enolase bukan neuron (NNE). Juga dikenali sebagai [[Alfa-enolase|enolase 1]]. Ditemui dalam pelbagai tisu, termasuk hati, otak, buah pinggang, limpa dan adiposa. Ia hadir pada tahap tertentu dalam semua sel manusia normal.
* ββ atau enolase khusus otot (MSE). Juga dikenali sebagai [[ENO3|enolase 3]]. Enzim ini sebahagian besarnya terhad kepada otot, di mana ia terdapat dalam tahap yang sangat tinggi dalam.
* γγ atau enolase khusus neuron (NSE). Juga dikenali sebagai [[enolase 2]]. Dinyatakan pada tahap yang sangat tinggi dalam neuron dan tisu saraf, di mana ia boleh menyumbang sebanyak 3% daripada jumlah protein larut. Ia dinyatakan pada tahap yang jauh lebih rendah dalam kebanyakan sel mamalia.

== Struktur ==
Enolase ialah ahli [[superkeluarga enolase]] yang besar. Ia mempunyai berat molekul 82,000–100,000 dalton, bergantung kepada isoform.<ref name="Pancholi"/><ref name="Hoorn"/> Dalam [[Alfa-enolase|alfa enolase]] manusia, dua subunit adalah [[Antiselari (biokimia)|antiselari]] dalam orientasi, dengan [[Asid glutamik|Glu]]<sup>20</sup> daripada satu subunit membentuk ikatan ionik dengan [[Arginina|Arg]]<sup>414</sup> daripada subunit yang lain.<ref name="Pancholi" /> Setiap subunit mempunyai dua domain yang berbeza. Domain terminal N yang lebih kecil terdiri daripada tiga [[Heliks alfa|heliks α]] dan empat [[Helaian beta|helaian β]].<ref name="Pancholi" /><ref name="Peshavaria"/> Domain terminal C yang lebih besar bermula dengan dua helaian β, diikuti dengan dua heliks α, dan berakhir dengan balang yang terdiri daripada helaian β berselang-seli dan heliks α yang disusun supaya helaian β dikelilingi oleh heliks α.<ref name="Pancholi" /><ref name="Peshavaria" /> Struktur globul padat enzim terhasil daripada interaksi hidrofobik yang ketara antara kedua-dua domain ini.

Enolase ialah enzim yang sangat terpelihara, dengan lima sisa tapak aktif yang sangat penting untuk aktiviti. Jika dibandingkan dengan enolase jenis liar, enolase mutan yang berbeza sama ada pada residu Glu<sup>168</sup>, Glu<sup>211</sup>, [[Lisina|Lys]]<sup>345</sup> atau Lys<sup>396</sup> mempunyai tahap aktiviti yang dihadkan dengan faktor 105.<ref name="Pancholi"/> Satu lagi hal, perubahan yang mempengaruhi [[Histidina|His]]<sup>159</sup> meninggalkan mutan dengan hanya 0.01% daripada aktiviti pemangkinnya.<ref name="Pancholi" /> Bahagian penting enolase ialah dua kofaktor Mg<sup>2+</sup> dalam tapak aktif yang berfungsi untuk menstabilkan cas negatif dalam substrat.<ref name="Pancholi" /><ref name="Peshavaria"/>

Baru-baru ini, fungsi sampingan beberapa enolase seperti interaksi dengan [[plasminogen]], telah menarik minat terhadap gelung pemangkinan enzim dan kepelbagaian strukturnya.<ref>{{Cite journal|date=October 2004|title=Plasmin(ogen)-binding alpha-enolase from Streptococcus pneumoniae: crystal structure and evaluation of plasmin(ogen)-binding sites|journal=Journal of Molecular Biology|volume=343|issue=4|pages=997–1005|doi=10.1016/j.jmb.2004.08.088|pmid=15476816}}</ref><ref>{{Cite journal|date=June 2014|title=Crystal structure of an efficacious gonococcal adherence inhibitor: an enolase from Lactobacillus gasseri|journal=FEBS Letters|volume=588|issue=14|pages=2212–2216|doi=10.1016/j.febslet.2014.05.020|pmid=24859038}}</ref>

== Mekanisme ==
[[Fail:Enolase_mechanism2.png|thumb|500x500px| Mekanisme penukaran 2PG kepada PEP.]]
Menggunakan prob isotop, mekanisme keseluruhan untuk menukar 2-PG kepada PEP dicadangkan sebagai [[E1cb|tindak balas penyingkiran E1cB]] yang melibatkan perantaraan karbanion.<ref>{{Cite journal|year=1971|title=Isotopic probes of the enolase reaction mechanism|journal=J Biol Chem|volume=240|issue=14|pages=4586–93|doi=10.1016/S0021-9258(18)62051-4|doi-access=free}}</ref> Mekanisme terperinci berikut adalah berdasarkan kajian struktur kristal dan [[Kinetik kimia|kinetik]].<ref name="Pancholi"/><ref>{{Cite journal|date=February 1996|title=Toward identification of acid/base catalysts in the active site of enolase: comparison of the properties of K345A, E168Q, and E211Q variants|journal=Biochemistry|volume=35|issue=5|pages=1692–1699|doi=10.1021/bi952186y|pmid=8634301}}</ref><ref>{{Cite journal|date=December 1996|title=Structural and mechanistic studies of enolase|journal=Current Opinion in Structural Biology|volume=6|issue=6|pages=736–743|doi=10.1016/S0959-440X(96)80002-9|pmid=8994873}}</ref><ref>{{Cite journal|date=April 1995|title=Octahedral coordination at the high-affinity metal site in enolase: crystallographic analysis of the MgII--enzyme complex from yeast at 1.9 A resolution|journal=Biochemistry|volume=34|issue=13|pages=4325–4330|doi=10.1021/bi00013a022|pmid=7703246}}</ref><ref>{{Cite journal|date=August 1994|title=Chelation of serine 39 to Mg2+ latches a gate at the active site of enolase: structure of the bis(Mg2+) complex of yeast enolase and the intermediate analog phosphonoacetohydroxamate at 2.1-A resolution|journal=Biochemistry|volume=33|issue=31|pages=9333–9342|doi=10.1021/bi00197a038|pmid=8049235}}</ref><ref>{{Cite journal|date=April 1996|title=A carboxylate oxygen of the substrate bridges the magnesium ions at the active site of enolase: structure of the yeast enzyme complexed with the equilibrium mixture of 2-phosphoglycerate and phosphoenolpyruvate at 1.8 A resolution|journal=Biochemistry|volume=35|issue=14|pages=4349–4358|doi=10.1021/bi952859c|pmid=8605183}}</ref><ref>{{Cite journal|date=October 1995|title=X-ray structure and catalytic mechanism of lobster enolase|journal=Biochemistry|volume=34|issue=39|pages=12513–12523|doi=10.1021/bi00039a005|pmid=7547999}}</ref> Apabila substrat, 2-fosfogliserat, mengikat α-enolase, kumpulan karboksilnya menyelaras dengan dua kofaktor ion magnesium dalam tapak aktif. Ini menstabilkan cas negatif pada oksigen ternyahproton sambil meningkatkan keasidan hidrogen alfa. Lys<sup>345</sup> Enolase menyahprotonasi hidrogen alfa, dan cas negatif yang terhasil distabilkan oleh resonans kepada oksigen karboksilat dan oleh kofaktor ion magnesium. Berikutan penciptaan perantaraan karbanion, hidroksida pada C3 disingkirkan sebagai air dengan bantuan Glu<sup>211</sup>, dan PEP terbentuk.

Selain itu, perubahan konformasi berlaku dalam enzim yang membantu pemangkinan. Dalam α-enolase manusia, substrat diputar ke dalam kedudukan apabila mengikat enzim disebabkan oleh interaksi dengan dua ion magnesium pemangkin, [[Glutamina|Gln]]<sup>167</sup> dan Lys<sup>396</sup>. Pergerakan gelung [[Serina|Ser]]<sup>36</sup> ke His<sup>43</sup>, Ser<sup>158</sup> ke [[Glisina|Gly]]<sup>162</sup>, dan [[Asid aspartik|Asp]]<sup>255</sup> ke [[Asparagina|Asn]]<sup>256</sup> membolehkan Ser<sup>39</sup> menyelaras dengan Mg<sup>2+</sup> lalu menutup tapak aktif. Sebagai tambahan kepada penyelarasan dengan ion magnesium pemangkin, pKa hidrogen alfa substrat juga diturunkan disebabkan oleh protonasi kumpulan fosforil oleh His<sup>159</sup> dan kedekatannya dengan Arg<sup>374</sup>. Arg<sup>374</sup> juga menyebabkan Lys<sup>345</sup> dalam tapak aktif ternyahproton, yang menetapkan Lys<sup>345</sup> dalam peranannya dalam mekanisme.

== Kegunaan diagnosis ==
Dalam eksperimen perubatan baru-baru ini, kepekatan enolase telah diambil sampel dalam percubaan untuk mendiagnosis keadaan tertentu dan keterukan mereka. Contohnya, kepekatan enolase yang lebih tinggi dalam [[cecair serebrospinal]] lebih kuat berkorelasi dengan [[astrositoma]] gred rendah berbanding enzim lain yang diuji ([[Fruktosa-bisfosfat aldolase|aldolase]], [[piruvat kinase]], [[Kreatin kinase|kreatina kinase]] dan [[laktat dehidrogenase]]).<ref>{{Cite journal|date=December 1981|title=Levels of enolase and other enzymes in the cerebrospinal fluid as indices of pathological change|journal=Journal of Neurology, Neurosurgery, and Psychiatry|volume=44|issue=12|pages=1129–1135|doi=10.1136/jnnp.44.12.1129|pmc=491233|pmid=7334408}}</ref> Kajian yang sama menunjukkan bahawa kadar pertumbuhan tumor terpantas berlaku pada pesakit dengan tahap enolase CSF tertinggi. Peningkatan tahap enolase juga telah dikenal pasti pada pesakit yang telah mengalami [[Penginfarkan miokardium|infarksi miokardium]] atau [[Angin ahmar|kemalangan serebrovaskular]] baru-baru ini. Ada kesimpulan bahawa tahap enolase khusus neuron CSF, [[Plasma darah|serum]] NSE, dan kreatina kinase (jenis BB) boleh menjadi petunjuk dalam penilaian prognosis mangsa serangan jantung.<ref>{{Cite journal|date=July 1989|title=Neurological outcome after out-of-hospital cardiac arrest. Prediction by cerebrospinal fluid enzyme analysis|journal=Archives of Neurology|volume=46|issue=7|pages=753–756|doi=10.1001/archneur.1989.00520430047015|pmid=2742544}}</ref> Kajian lain telah memberi tumpuan kepada nilai prognostik nilai NSE dalam mangsa kemalangan serebrovaskular.<ref>{{Cite journal|date=July 1984|title=Cerebrospinal fluid enolase in stroke|journal=Journal of Neurology, Neurosurgery, and Psychiatry|volume=47|issue=7|pages=724–729|doi=10.1136/jnnp.47.7.724|pmc=1027902|pmid=6747647}}</ref>

[[Autoantibodi]] kepada alfa-enolase dikaitkan dengan [[artritis reumatoid]]<ref name="pmid 18821669">{{Cite journal|displayauthors=6|date=October 2008|title=Antibodies to citrullinated alpha-enolase peptide 1 are specific for rheumatoid arthritis and cross-react with bacterial enolase|journal=Arthritis and Rheumatism|volume=58|issue=10|pages=3009–3019|doi=10.1002/art.23936|pmid=18821669}}</ref> dan sindrom jarang jumpa, [[ensefalopati Hashimoto]].<ref name="pmid15833368">{{Cite journal|displayauthors=6|date=May 2005|title=Autoantibodies against the amino terminal of alpha-enolase are a useful diagnostic marker of Hashimoto's encephalopathy|journal=Journal of Neuroimmunology|volume=162|issue=1–2|pages=130–136|doi=10.1016/j.jneuroim.2005.02.004|pmid=15833368}}</ref>

== Perencat ==
Perencat molekul kecil enolase telah disintesis sebagai probe kimia (substrat-analog) mekanisme pemangkin enzim dan baru-baru ini, telah disiasat sebagai rawatan berpotensi dalam kanser dan penyakit berjangkit.<ref name="Anderson_1984">{{Cite journal|date=June 1984|title=Reaction intermediate analogues for enolase|journal=Biochemistry|volume=23|issue=12|pages=2779–2786|doi=10.1021/bi00307a038|pmid=6380574}}</ref><ref name="Jung_2013">{{Cite journal|displayauthors=6|date=2 April 2013|title=A unique small molecule inhibitor of enolase clarifies its role in fundamental biological processes|journal=ACS Chemical Biology|volume=8|issue=6|pages=1271–1282|doi=10.1021/cb300687k|pmid=23547795}}</ref> Kebanyakan perencat mempunyai sifat pengkelat logam dan mengikat enzim melalui interaksi dengan atom magnesium struktur, Mg(A).<ref name="Poyner_1992">{{Cite journal|date=August 1992|title=Structure of the bis divalent cation complex with phosphonoacetohydroxamate at the active site of enolase|journal=Biochemistry|volume=31|issue=31|pages=7166–7173|doi=10.1021/bi00146a020|pmid=1322695}}</ref><ref name="Zhang_1994">{{Cite journal|date=May 1994|title=Catalytic metal ion binding in enolase: the crystal structure of an enolase-Mn2+-phosphonoacetohydroxamate complex at 2.4-A resolution|journal=Biochemistry|volume=33|issue=20|pages=6295–6300|doi=10.1021/bi00186a032|pmid=8193144}}</ref> Sebatian yang paling mujarab ialah fosfonoasetohidroksamat<ref name="Zhang_1994" /> yang memiliki mempunyai pertalian pM untuk enzim dalam bentuk tidak terprotonasi. Ia mempunyai persamaan struktur dengan perantara pemangkin yang dianggap, antara PEP dan 2-PG. Percubaan telah dibuat untuk menggunakan perencat ini sebagai ubat antitripanosom,<ref name="Navarro_2007">{{Cite journal|displayauthors=6|date=October 2007|title=Structural flexibility in Trypanosoma brucei enolase revealed by X-ray crystallography and molecular dynamics|journal=The FEBS Journal|volume=274|issue=19|pages=5077–5089|doi=10.1111/j.1742-4658.2007.06027.x|pmid=17822439|doi-access=free}}</ref> dan lebih baru-baru ini, sebagai agen antikanser, khususnya, dalam [[glioblastoma]] kekurangan enolase disebabkan oleh penghapusan homozigot gen [[ENO1]] sebagai sebahagian daripada lokus penindas tumor 1p36 ([[kematian sintetik]]).<ref name="Muller_2012">{{Cite journal|displayauthors=6|date=August 2012|title=Passenger deletions generate therapeutic vulnerabilities in cancer|journal=Nature|volume=488|issue=7411|pages=337–342|bibcode=2012Natur.488..337M|doi=10.1038/nature11331|pmc=3712624|pmid=22895339}}</ref> Antibiotik [[fosfonat]] produk semula jadi, SF2312 ([[Nombor Pendaftaran CAS|CAS]] 107729-45-3) yang aktif terhadap bakteria positif dan negatif Gram, terutamanya dalam keadaan anaerob,<ref name="Watanabe_1986">{{Cite journal|date=1986|title=Studies on a new phosphonic acid antibiotic, SF-2312.|journal=Sci Rep Meiji Seika Kaisha.|volume=25|pages=12–17}}</ref> ialah perencat potensi tinggi enolase 4zcw yang mengikat dengan cara yang serupa dengan fosfonoasetohidroksamat, 4za0.<ref name="Leonard_2016">{{Cite journal|displayauthors=6|date=December 2016|title=SF2312 is a natural phosphonate inhibitor of enolase|journal=Nature Chemical Biology|volume=12|issue=12|pages=1053–1058|doi=10.1038/nchembio.2195|pmc=5110371|pmid=27723749}}</ref> SF2312 menghalang aktiviti enolase dalam kedua-dua asal [[eukariot]] dan [[prokariot]],<ref>{{Cite journal|displayauthors=6|date=November 2019|title=Functional and structural basis of E. coli enolase inhibition by SF2312: a mimic of the carbanion intermediate|journal=Scientific Reports|volume=9|issue=1|pages=17106|bibcode=2019NatSR...917106K|doi=10.1038/s41598-019-53301-3|pmc=6863902|pmid=31745118}}</ref> mencerminkan pemuliharaan evolusi enolase yang kuat dan asal purba laluan glikolisis. SF2312 ialah molekul kiral dengan hanya 3S-enantiomer yang menunjukkan aktiviti perencatan enolase dan aktiviti biologi terhadap bakteria.<ref>{{Cite journal|displayauthors=6|date=July 2019|title=The 3''S'' Enantiomer Drives Enolase Inhibitory Activity in SF2312 and Its Analogues|journal=Molecules|volume=24|issue=13|pages=2510|doi=10.3390/molecules24132510|pmc=6651268|pmid=31324042|doi-access=free}}</ref> Baru-baru ini, terbitan SF2312 yang dipanggil HEX, dan prodrugnya, POMHEX, ditunjukkan menggunakan aktiviti antineoplastik terhadap glioma yang dipadamkan ENO1 dalam model tetikus ortotopik intrakranium praklinikal.<ref name="An enolase inhibitor for the target">{{Cite journal|displayauthors=6|date=December 2020|title=An enolase inhibitor for the targeted treatment of ENO1-deleted cancers|journal=Nature Metabolism|volume=2|issue=12|pages=1413–1426|doi=10.1038/s42255-020-00313-3|pmc=7744354|pmid=33230295}}</ref> Pengikat alosterik, ENOblock,<ref name="Jung_2013" /> pada mulanya digambarkan sebagai perencat enolase, tetapi kemudiannya ditunjukkan tidak sebenarnya menghalang enzim, sebaliknya, mengganggu ujian enzim enolase ''in vitro''.<ref name="Satani N_2016">{{Cite journal|date=28 December 2016|title=ENOblock Does Not Inhibit the Activity of the Glycolytic Enzyme Enolase|journal=PLOS ONE|volume=11|issue=12|pages=e0168739|bibcode=2016PLoSO..1168739S|doi=10.1371/journal.pone.0168739|pmc=5193436|pmid=28030597|doi-access=free}}</ref> ENOblock didapati mengubah penyetempatan sel enolase, mempengaruhi fungsi sekunder bukan glikolisis seperti peraturan transkripsi.<ref name="Cho H_2017">{{Cite journal|displayauthors=6|date=March 2017|title=ENOblock, a unique small molecule inhibitor of the non-glycolytic functions of enolase, alleviates the symptoms of type 2 diabetes|journal=Scientific Reports|volume=7|pages=44186|bibcode=2017NatSR...744186C|doi=10.1038/srep44186|pmc=5341156|pmid=28272459}}</ref> Analisis seterusnya menggunakan ujian komersial juga menunjukkan bahawa ENOblock boleh menghalang aktiviti enolase dalam konteks biologi, seperti sel dan tisu haiwan.<ref name="Cho H_2017" /> Metilglioksal juga telah digambarkan sebagai perencat enolase manusia.<ref name="Pietkiewicz J_2009">{{Cite journal|date=April 2009|title=Inhibition of human muscle-specific enolase by methylglyoxal and irreversible formation of advanced glycation end products|journal=Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry|volume=24|issue=2|pages=356–364|doi=10.1080/14756360802187679|pmid=18830874}}</ref>

Perencat enolase analog keadaan peralihan tapak aktif telah diterokai secara praklinikal untuk rawatan pelbagai patogen mikrob, serta dalam onkologi ketepatan untuk tumor dengan penghapusan homozigot 1p36 yang kekurangan ENO1.<ref name="An enolase inhibitor for the target"/><ref>{{Cite journal|displayauthors=6|date=16 September 2021|title=Targeting Host Glycolysis as a Strategy for Antimalarial Development|journal=Frontiers in Cellular and Infection Microbiology|volume=11|pages=730413|doi=10.3389/fcimb.2021.730413|pmc=8482815|pmid=34604112|doi-access=free}}</ref><ref>{{Cite journal|displayauthors=6|date=July 2021|title=Structure-guided microbial targeting of antistaphylococcal prodrugs|journal=eLife|volume=10|pages=e66657|doi=10.7554/eLife.66657|pmc=8318587|pmid=34279224|doi-access=free}}</ref><ref>{{Cite journal|displayauthors=6|date=November 2020|title=Antimicrobial Prodrug Activation by the Staphylococcal Glyoxalase GloB|journal=ACS Infectious Diseases|volume=6|issue=11|pages=3064–3075|doi=10.1021/acsinfecdis.0c00582|pmc=8543975|pmid=33118347}}</ref><ref>{{Cite journal|displayauthors=6|date=October 2020|title=Enhancer Reprogramming Confers Dependence on Glycolysis and IGF Signaling in KMT2D Mutant Melanoma|journal=Cell Reports|volume=33|issue=3|pages=108293|doi=10.1016/j.celrep.2020.108293|pmc=7649750|pmid=33086062}}</ref><ref>{{Cite journal|displayauthors=6|date=November 2019|title=Functional and structural basis of E. coli enolase inhibition by SF2312: a mimic of the carbanion intermediate|journal=Scientific Reports|volume=9|issue=1|pages=17106|bibcode=2019NatSR...917106K|doi=10.1038/s41598-019-53301-3|pmc=6863902|pmid=31745118}}</ref><ref>{{Cite journal|displayauthors=6|date=July 2019|title=The 3''S'' Enantiomer Drives Enolase Inhibitory Activity in SF2312 and Its Analogues|journal=Molecules|volume=24|issue=13|pages=2510|doi=10.3390/molecules24132510|pmc=6651268|pmid=31324042|doi-access=free}}</ref>

== Rujukan ==
{{reflist}}{{Glikolisis}}{{Enzim glikolisis}}{{Liase karbon-oksigen}}
[[Kategori:Glikolisis]]
[[Kategori:Enzim glikolisis]]