Lihat sumber bagi Transaldolase

{{stack begin}}
{{infobox enzyme
| Name       = Transaldolase
| EC_number  = 2.2.1.2
| CAS_number = 9014-46-4
| GO_code    = 0004801
| image      =
| width      = 
| caption    =  
}}
{{Pfam_box
| Symbol = Transaldolase
| Name = Transaldolase
| image = Transaldolaseribbon.jpg
| width =
| caption = Struktur hablur transaldolase manusia.<ref name="pmid10869557"/><ref name="pmid15264254">Molecular graphics images were produced using the UCSF Chimera package from the Resource for Biocomputing, Visualization, and Informatics at the University of California, San Francisco. {{cite journal |vauthors=Pettersen EF, Goddard TD, Huang CC, Couch GS, Greenblatt DM, Meng EC, Ferrin TE | title = UCSF Chimera–a visualization system for exploratory research and analysis | journal = J Comput Chem | volume = 25 | issue = 13 | pages = 1605–12 |date=October 2004 | pmid = 15264254 | doi = 10.1002/jcc.20084 | s2cid = 8747218 | citeseerx = 10.1.1.456.9442 }}</ref>
| Pfam = PF00923
| InterPro = IPR001585
| SMART=
| PROSITE = PDOC00741
| SCOP = 1ucw
| TCDB =
| OPM family =
| OPM protein =
| PDB = {{PDB2|1f05}}, {{PDB2|1i2n}}, {{PDB2|1i2o}}, {{PDB2|1i2p}}, {{PDB2|1i2q}}, {{PDB2|1i2r}}, {{PDB2|1l6w}}, {{PDB2|1onr}}, {{PDB2|1ucw}},{{PDB2|1vpx}}, {{PDB2|2cwn}}
}}
{{infobox protein
| name = transaldolase 1
| caption = 
| image = 
| width =
| HGNCid = 11559
| Symbol = TALDO1
| AltSymbols =
| EntrezGene = 6888
| OMIM = 602063
| RefSeq = NM_006755
| UniProt = P37837
| PDB =
| ECnumber = 2.2.1.2
| Chromosome = 11
| Arm = p
| Band = 15.5-15.4
| LocusSupplementaryData =
}}
{{infobox protein
|Name=transaldolase B
|caption=
|image=
|width=
|Symbol=talB
|AltSymbols=
|EntrezGene=4199095
|RefSeq=NC_008245.1
|UniProt=P0A870
|PDB=1onr
|ECnumber=2.2.1.2
|Chromosome=
|Arm=p
|Band=15.5?
|LocusSupplementaryData=-15.4?
}}
{{stack end}}

'''Transaldolase''' ialah [[enzim]] ({{Nombor EC|2.2.1.2}}) fasa bukan oksidatif [[laluan pentosa fosfat]]. Pada manusia, transaldolase dikodkan oleh [[gen]] ''TALDO1''.<ref name="entrez">{{Cite web|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=6888|title=Entrez Gene: transaldolase 1}}</ref><ref name="pmid9339383">{{Cite journal|date=October 1997|title=The human transaldolase gene (TALDO1) is located on chromosome 11 at p15.4-p15.5|journal=Genomics|volume=45|issue=1|pages=233–8|doi=10.1006/geno.1997.4932|pmid=9339383}}</ref>

Tindak balas kimia berikut dimangkinkan oleh transaldolase:

: [[sedoheptulosa 7-fosfat]] + [[gliseraldehid 3-fosfat]]<math>\rightleftharpoons</math> [[eritrosa 4-fosfat]] + [[fruktosa 6-fosfat]]

== Kepentingan klinikal ==
Laluan pentosa fosfat mempunyai dua fungsi metabolisme: (1) penjanaan nikotinamida adenina dinukleotida fosfat ([[Nikotinamida adenina dinukleotida fosfat|NADPH]] diturunkan), untuk biosintesis penurunan, dan (2) pembentukan [[ribosa]], komponen penting [[Adenosina trifosfat|ATP]], [[Asid deoksiribonukleik|DNA]] dan [[Asid ribonukleik|RNA]]. Transaldolase menghubungkan laluan pentosa fosfat kepada [[glikolisis]]. Pada pesakit dengan kekurangan transaldolase, terdapat pengumpulan [[Erythritol|eritritol]] (daripada [[eritrosa 4-fosfat]]), D-[[arabitol]] dan [[ribitol]].<ref name="pmid11283793">{{Cite journal|date=May 2001|title=Transaldolase deficiency: liver cirrhosis associated with a new inborn error in the pentose phosphate pathway|journal=Am. J. Hum. Genet.|volume=68|issue=5|pages=1086–92|doi=10.1086/320108|pmc=1226089|pmid=11283793}}</ref><ref name="pmid17613166">{{Cite journal|last=Perl A|date=June 2007|title=The pathogenesis of transaldolase deficiency|journal=IUBMB Life|volume=59|issue=6|pages=365–73|doi=10.1080/15216540701387188|pmid=17613166|doi-access=free}}</ref>

Penghapusan dalam 3 pasangan bes dalam gen ''TALDO1'' mengakibatkan ketiadaan serina di kedudukan 171 protein transaldolase, yang merupakan sebahagian daripada kawasan yang sangat terpelihara, menunjukkan bahawa mutasi menyebabkan kekurangan transaldolase yang terdapat dalam [[Sel darah merah|eritrosit]] dan [[limfoblas]].<ref name="pmid11283793"/> Penghapusan asid amino ini boleh menyebabkan [[Sirosis|sirosis hati]] dan [[hepatosplenomegali]] (limpa dan hati yang diperbesarkan) semasa awal bayi. Transaldolase juga merupakan sasaran [[Autoimuniti|autoimun]] pada pesakit dengan [[sklerosis berbilang]].<ref name="pmid15286385">{{Cite book|title=Autoimmunity|vauthors=Niland B, Perl A|work=Methods Mol. Med.|year=2004|isbn=978-1-59259-805-2|volume=102|pages=155–71|chapter=Evaluation of autoimmunity to transaldolase in multiple sclerosis|doi=10.1385/1-59259-805-6:155|pmid=15286385}}</ref>

== Struktur ==
[[Fail:Transaldolase_Active_Site.jpg|kanan|thumb|300x300px| Tapak aktif enzim transaldolase yang menonjolkan sisa asid amino utama (Asp-27, Glu-106, dan Lys-142) yang terlibat dalam pemangkinan.<ref name="pmid10869557">{{PDB|1F05}}; {{Cite journal|date=June 2000|title=The three-dimensional structure of human transaldolase|journal=FEBS Lett.|volume=475|issue=3|pages=205–8|doi=10.1016/S0014-5793(00)01658-6|pmid=10869557}}</ref>]]
Transaldolase ialah domain tunggal yang terdiri daripada 337 asid amino. Struktur teras ialah [[Protein Α/β|balang α/β]], serupa dengan aldolase kelas I yang lain, terdiri daripada lapan [[Helaian beta|helaian β]] selari dan tujuh [[Heliks alfa|heliks α]]. Terdapat juga tujuh α-heliks tambahan yang bukan sebahagian daripada balang. Asid amino hidrofobik terletak di antara helaian β dalam balang dan heliks α di sekeliling untuk menyumbang kepada pembungkusan, seperti kawasan yang mengandungi Leu-168, Phe-170, Phe-189, Gly-311, dan Phe-315. Dalam hablur, transaldolase manusia membentuk dimer, dengan dua subunit disambungkan oleh 18 residu dalam setiap subunit. Lihat mekanisme di sebelah kiri bagi butiran.

Tapak aktif yang terletak di tengah-tengah balang mengandungi tiga sisa utama: lisina-142, glutamat-106 dan aspartat-27. Lisina menahan gula di tempatnya manakala glutamat dan aspartat bertindak sebagai penderma dan penerima proton.<ref name="pmid10869557"/>{{Kosongkan}}

== Mekanisme pemangkinan ==
[[File:transaldolasemech.jpg|thumb|right|Skema tindak balas penukaran sedoheptulosa-7-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat.<ref name="pmid9007983">{{cite journal |vauthors=Jia J, Schörken U, Lindqvist Y, Sprenger GA, Schneider G | title = Crystal structure of the reduced Schiff-base intermediate complex of transaldolase B from Escherichia coli: mechanistic implications for class I aldolases | journal = Protein Sci. | volume = 6 | issue = 1 | pages = 119–24 |date=January 1997 | pmid = 9007983 | pmc = 2143518 | doi = 10.1002/pro.5560060113| url = http://www.proteinscience.org/cgi/content/abstract/6/1/119 }}</ref>]]

Sisa lisin-142 dalam tapak aktif transaldolase membentuk [[bes Schiff]] dengan kumpulan keto dalam [[sedoheptulosa-7-fosfat]] selepas dinyahproton oleh sisa tapak aktif lain, glutamat-106. Mekanisme tindak balas adalah serupa dengan tindak balas songsang yang dimangkinkan oleh [[Fruktosa-bisfosfat aldolase|aldolase]]: ikatan yang mencantumkan karbon 3 dan 4 dipecahkan, meninggalkan [[dihidroksiaseton]] bercantum dengan enzim melalui bes Schiff. Tindak balas pembelahan ini menghasilkan gula aldose yang luar biasa, [[eritrosa-4-fosfat]]. Kemudian, transaldolase memangkinkan pemeluwapan [[Gliseraldehid 3-fosfat|gliseraldehid-3-fosfat]] dengan bes Schiff dihidroksiaseton, menghasilkan [[fruktosa 6-fosfat]] terikat enzim. Hidrolisis bes Schiff membebaskan [[fruktosa 6-fosfat]] bebas, salah satu produk daripada laluan pentosa fosfat.

== Rujukan ==
{{Reflist}}

== Pautan luar ==

* {{MeSH name|Transaldolase}}
{{Enzim laluan pentosa fosfat}}{{Transferase aldehid-keton}}

[[Kategori:EC 2.2.1]]